Защитные пептиды, выделенные из кожного секрета европейской озерной лягушки Rana ridibunda

ВЕРНУТЬСЯ К ОГЛАВЛЕНИЮ

T4N2

Защитные пептиды, выделенные из кожного
секрета европейской озерной лягушки
Rana ridibunda

К.А. Артеменкоа, Т.Ю. Самгинаа, А.Т. Лебедева, Дж.Р. Дойлб,
Л.Е. Льюелинб, Д. Билусичв, Дж.Х. Бовив

аМосковский государственный университет им. М.В. Ломоносова, xимический
факультет, Ленинские горы 1, стр.3, 119992 Москва, Россия.
E-mail: lebedev@org.chem.msu.ru
бАвстралийский институт моря, Таунсвилл, Австралия.
вУниверситет Аделаиды, химический факультет, Южная Австралия, Австралия.

Поступила в редакцию 13.04.2007 г. 

Из секрета спинных желез озерной лягушки  Rana ridibunda  были выделены и идентифицированы несколько активных пептидов. Семь из них оказались идентичными пептидам, выделенным ранее из кожного секрета съедобной лягушки  Rana esculenta, естественного гибрида,  образованного особями  Rana ridibunda и  Rana lessonae. Среди них сильный нейропептид  брадикинин, пептиды-антибиотики бревинины 1Е, 1Ес, 2Ес, 2Еf и эскулентин 1а (или b).  Идентифицированы также продукты энзиматической деградации эскулентина 1а/b, а именно:  эскулентин 1а (19-46) и (21-46). Масс-спектрометрическим секвенированием и деградацией аминокислот по Эдману были установлены последовательности двух новых пептидов: бревинина 1R  FFPAIFRLVAKVVPSIICSVTKKC–OH и бревинина 1Ra VIPFVASVAAEMMQHVYCAASRRC–OH.  Бревинин 1R обнаружил минимальную антимикробную активность (MIC 25 мг мл–1  против  Leuconostic lactis), тогда как бревинин 1Ra неактивен в концентрациях, ниже 100 мг мл–1  в  отношении всех пятнадцати тестовых организмов. Оба пептида – бревинин 1R и 1Ra – ингибируют образование оксида азота в нейрональной NO-синтазе (IC50 равна 4.0 и 86.9 мкмоль  соответственно): бревинин 1R – первый дисульфидсодержащий пептид из семейства  Rana,  показывающий значительную nNOS активность.

ВЕРНУТЬСЯ К ОГЛАВЛЕНИЮ