Изучение механизма протеолиза фибриногена
T5N4
Изучение механизма протеолиза фибриногена
масс-спектрометрическим картированием
продуктов реакции
Ю.В. Сунгуров, Н.Л. Еремеев, О.А. Малошицкая,
Г.Н. Руденская, С.А. Семенова
Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, химический
факультет, Ленинские горы 1, стр. 3, 119992 Москва, Россия. E-mail: yagry@rambler.ru
Поступила в редакцию 09.07.2008 г.
Изучен механизм протеолиза фибриногена (белка со сложной четвертичной структурой, состоящего из 6 полипептидных цепей: двух Аα, двух Вβ и двух γ) изоформой сериновой коллагенолитической протеиназы (СКП-2) камчатского краба Paralithodes camtschatica. Подход основан на гидролизе трипсином фрагментов протеолиза фибриногена, разделенных с помощью СДС-гель-электрофореза, с последующим МАЛДИ масс-спектрометрическим определением триптических гидролизатов. Анализ расположения триптических пептидов в цепях фибриногена при различных временах гидролиза показал, что СКП-2 в первую очередь расщепляет Аα-цепи фибриногена с С-конца. Протеолиз Вβ- и γ-цепей фибриногена происходит медленнее, причем наибольшую устойчивость проявляют С-концы Вβ- и γ- цепей, связанные в D-домен.
